Tudo o que segue trata de Collagen Peptides. Mantemos linguagem clara, apoiamos na literatura e separamos o bem documentado do que segue em aberto.
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Proteases (proteínases, peptidases ou enzimas proteolíticas, EC 3.4) são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas. O processo é chamado de clivagem proteolítica, um mecanismo comum de ativação ou inativação de enzimas envolvido principalmente na digestão e na coagulação sanguínea. Como uma molécula de água é utilizada no processo, as proteases são classificadas como hidrolases. As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A presença de grupos α-amino ou α-carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima. As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo (peptidil-dipeptidases).
Fontes: pt.wikipedia.org
Proteases de serina Proteases de treonina Proteases de cisteína Proteases de ácido aspártico (por exemplo a plasmepsina) Metaloproteases Proteases de ácido glutâmico As peptidases de treonina e ácido glutâmico não haviam sido descritas até 1995 e 2004, respectivamente. O mecanismo usado para clivar uma ligação peptídica envolve a fabricação de um resíduo de aminoácido (peptidases de serina, cisteína e treonina) ou a formação de uma molécula de água nucleofílica (peptidases de ácido aspártico e ácido glutâmico e metaloproteases) capaz de atacar o grupo carbonil da ligação peptídica. Uma maneira de formação de nucleófilo é pela tríade catalítica, onde um resíduo de histidina é usado para ativar uma serina, cisteína ou treonina como nucleófilo.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Evolução == As peptidases podem ser classificadas por critérios evolucionários. Depois de analisadas seqüências de aminoácidos das peptidases foram classificadas de acordo com suas famílias evolutivas. Algumas das famílias foram agrupadas juntamente e apresentam sinais de relacionamento distante, parece haver cerca de 60 linhas evolucionárias de peptidases com origens distintas. Alguns membros com atividades completamente diversas de peptidase, no entanto há exemplos impressionantes de convergência .
Fontes: pt.wikipedia.org
== Função == Proteases ocorrem naturalmente em todos os organismos e correspondem a 1-5% de seus conteúdos genéticos. Essas enzimas estão envolvidas numa grande variedade de reações metabólicas, da simples digestão de proteínas do alimento a cascatas altamente reguladas (por exemplo a da coagulação, o sistema complementar, as vias de apoptose, e a cascata ativadora da profenoloxidase nos invertebrados). Para viabilizar o controle de tais cascatas, algumas peptidases podem quebrar ligações peptídicas em seqüências específicas de aminoácidos (proteólise limitada), ao passo que outras degradam o peptídeo integralmente (proteólise ilimitada). A clivagem específica de uma proteína pode tanto neutralizá-la, quanto permitir que ela assuma uma conformação ativa, o que pode servir de sinalização para ciclos celulares.
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Collagen Peptides é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Collagen Peptides apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Collagen Peptides)